(Hóa học ngày nay-H2N2)-Collagen là protein chính của mô nối động vật và là protein dồi dào nhất ở những động vật có vú [1] , chiếm khoảng 25% tới 35% toàn bộ lượng protein trong cơ thể. Collagen tạo nên 1% tới 2% của mô cơ, và chiếm 6% về trọng lượng của gân, xương, dây chằng, sụn và răng trong cơ thể[3]. Gelatin được sử dụng trong thức ăn và các ngành công nghiệp khác nhau và thu được từ quá trình thủy phân một phần Collagen.
Thành phần và cấu trúc của collagen
Collagen có kết cấu rất phức tạp. Tropocollagen hay “phân tử Collagen” là một đơn vị lớn hơn của Collagen gọi là các sợi. Nó dài khoảng là 300 nm với đường kính 1,5 nm, tạo thành bởi ba chuỗi polypeptit (peptit anfa), mỗi chuỗi này đều được sắp xếp theo một đường xoắn ốc phía tay trái.
Hình ảnh cấu trúc xoắn ba của collagen
Ba chuỗi xoắn ốc được cuộn cùng nhau chiều thuận tay phải, “đường xoắn ốc đặc biệt” hoặc đường xoắn ốc bộ ba, một cấu trúc bậc bốn được ổn định bởi nhiều liên kết hyđrô.
Một đặc điểm đặc trưng của collagen là sự sắp xếp đều đặn của các amino axit trong mỗi mắt xích của từng chuỗi xoắn ốc collagen này. Thông thường các chuỗi theo mẫu sau: Gly-Pro-Y hoặc Gly-X-Hyp, ở đây X và Y là các axit amin còn lại. Proline hoặc hydroxyproline tạo nên khoảng 1/6 tổng số chuỗi.
Glycine chiếm 1/3 số chuỗi, điều này có nghĩa là khoảng nửa chuỗi collagen không chứa glycine, proline hoặc hydroxyproline, các nhóm GXY khác thường trong các chuỗi peptit collagen anfa. Sự phân bố đều đặn với hàm lượng glycine cao được tìm thấy ở một số ít loại protein dạng sợi, như sợi tơ tằm. Chiếm 75- 80 % của tơ tằm là : Gly – Ala – Gly- Ala với 10% serine.
Phân loại collagenCollagen tồn tại ở nhiều bộ phận trong cơ thể. Đã có 29 loại collagen được tìm thấy và thông báo trong các tài liệu khoa học. Trên 90% collagen trong cơ thể là dạng I, II, III và IV.
• Collagen I: có trong da, gân, mạch máu, các cơ quan, xương ( thành phần chính của xương)
• Collagen II: có trong sụn xương( thành phần chính của sụn)
• Collagen III: có trong bắp ( thành phần chính của bắp), tìm thấy bên cạnh collagen I.
• Collagen IV: thành phần chính cấu tạo màng tế bào
Các bệnh về collagen thường do sự khiếm khuyết của gene gây nên tác động cho quá trình tổng hợp sinh hóa, sự sắp xếp, sự sao chép bị thay đổi, hoặc các quá trình khác trong việc hình thành của collagen.
Sự phân bố từng loại collagen trong cơ thể con người và động vật được thể hiện trong một bảng nhưng với tính năng diễn đàn không cho phép cho nên mình không đưa ra đây, để tham khảo các bạn có thể xem tại
Ứng dụng của collagen
Collagen là một dạng protein cấu trúc sợi dài và hầu hết các chức năng của nó khác với dạng dạng protein phổ biến khác như enzym. Những bó collagen hay còn gọi là những sợi collagen là thành phần chính của thể nền màng tế bào cấu tạo nên hầu hết các mô và cấu trúc bên ngoài của tế bào, nhưng collagen cũng được tìm thấy bên trong của tế bào. Collagen có cường độ kéo đứt rất lớn và là thành phần chính của băng trong y học, gân, sụn, xương, dây chằng và da. Cùng với keratin mềm, là nguyên nhân gây ra độ dẻo dai của da và nếu nó thoái hóa sẽ gây ra nếp nhăn dẫn đến tuổi già. Nó tạo nên độ bền của thành mạch máu và đóng vai trò quan trọng trong sự phát triển mô tế bào. Nó có trong giác mạc, thủy tinh thể của mắt. Collagen cũng được dùng trong phẫu thuật thẩm mỹ và phẫu thuật bỏng. Collagen đã thủy phân có thể đóng vai trò quan trọng trong việc điều chỉnh cân nặng, giống như protein khi ta dùng nó có cảm giác cung cấp đủ năng lượng.
1. Ứng dụng trong công nghiệp
Khi collagen được thủy phân đủ ta thu được một loại protein dễ tan trong nước, được gọi là gelatin. Gelatin được sử dụng trong thực phẩm, dược phẩm, mỹ phẩm, và công nghiệp nhiếp ảnh[4]. Trong lĩnh vực dinh dưỡng, collagen và gelatin là nguồn protein nghèo, chúng không cung cấp đầy đủ tất cả các amino axit thiết cho cơ thể con người- chúng là protein chưa đầy đủ. Các nhà sản xuất collagen để làm thực phẩm bổ xung thông báo rằng sản phẩm của họ giúp tái tạo da, móng tay và tăng cường sức khỏe. Tuy nhiên, các định hướng nghiên cứu khoa học hiện nay không chỉ ra những bằng chứng cho điều này. Đặc biệt với vấn đề trong những trường hợp bị thương tổn dưới điều kiện khác ( như sự lão hóa, da khô, chứng viêm khớp…) hơn là sự thiếu hụt protein.
Xuất phát từ Hy Lạp của từ keo (glue), kolla, collagen trên thế giới có nghĩa là “ nhà sản xuất keo” và cho rằng quá trình nấu da và gân của ngựa và động vật khác có thể thu được keo. Keo dán collagen đã được xử dụng ở Ai Cập từ 4000 năm trước, và người châu Mỹ cổ đã dùng nó trong cung tên từ 1500 năm trước. Collagen thường chuyển hóa thành gelatin nhưng thường đựợc tiến hành trong điều kiện khô. Keo dán từ động vật có tính nhiệt dẻo, mềm trở lại khi gia nhiệt, vì vậy chúng được sử dụng làm dụng cụ âm nhạc như dây đàn violin, đàn guitar.
2. Ứng dụng trong y học và dược phẩm
Collagen đã được sử dụng rộng rãi trong phẫu thuật thẩm mỹ, như là hỗ trợ chữa bệnh cho bệnh nhân bỏng làm tái tạo xương và rất nhiều trong nha khoa, phẫu thuật chỉnh hình. Một số điểm đáng chú ý là:
-Khi được sử dụng mỹ phẩm, có một số trường hợp gây phản ứng dị ứng đỏ mắt kéo dài, tuy nhiên, điều này hầu như được loại bởi một cách đơn giản là nên thử nghiệm trước khi sử dụng mỹ phẩm, và
– Nhất là loại collagen y tế có nguồn gốc từ trâu bò (xương) thả rông nhiễm chứng BSE (Bovine spongiform encephalopathy) . Hầu hết các nhà sản xuất sử dụng động vật từ các trang trại “đóng đàn”, hoặc từ các nước đã không bao giờ có trường hợp báo cáo của BSE như Úc, Brazil và New Zealand.
– Da, mô (lợn) cũng được sử dụng rộng rãi để sản xuất các tấm collagen cho nhiều mục đích phẫu thuật.
– Lựa chọn sử dụng thay thế chất béo, axit hyaluronic hoặc gel polyacrylamide cho các bệnh nhân cũng đã được thực hiện.
Collagen đang được dùng rộng rãi để thay thế da nhân tạo, được sử dụng trong việc chữa trị bỏng nặng. Những collagen có thể được bắt nguồn từ bò, ngựa hoặc lợn, thậm chí cả con người, dùng luôn và đôi khi được sử dụng kết hợp với silicones, glycosaminoglycan, nguyên bào sợi, các yếu tố tăng trưởng và các chất khác.
Collagen cũng được bán thương mại như là một chất bổ sung tính linh động[7]. Bởi vì các protein được phân cắt thành các axit amin trước khi hấp thu, không có lý do collagen ăn uống ảnh hưởng đến mô liên kết trong cơ thể, ngoại trừ thông qua việc bổ sung các axit amin cho cơ thể.
Gần đây, một nguồn collagen có sẵn thay thế cho loai collagen động vật đã được sử dụng. Mặc dù đắt tiền, đó là collagen của con người, bắt nguồn từ xác người hiến tặng, nhau thai và bào thai bị hủy bỏ, có thể giảm thiểu khả năng xảy ra các phản ứng miễn dịch.
Mặc dù nó không thể được hấp thụ qua da, collagen đang được sử dụng như là một thành phần chính cho một số mỹ phẩm trang điểm [8].
Các phương pháp phân tích, đánh giá collagen
Có nhiều phương pháp để đánh giá và phân tích collagen. Một số phương pháp xác định tương tự như xác định chất lượng gelatin như:
– Độ nhớt
– Độ ẩm
– Hàm lượng tro
– Xác định khối lượng phân tử
– Vi sinh
– Phân tích thành phần protein trong collagen (Xác định tổng nitơ bằng phương pháp Kjeldahl)
– Phân tích thành phần axit amin
Sau đây là một số phương pháp hóa lý xác đinh riêng cho collagen
1. Phổ hồng ngoại
Collagen trên phổ hồng ngoại có thể thấy trên Hình 9. Nhóm amit A phát hiện ở píc có cường độ 3330 cm-1, nhóm amit B được thấy ở píc có cường độ 3080 cm-1. Trên quang phổ còn thấy xuất hiện sự dao động của amit bậc I ở 1650 cm-1, amit bậc II ở 1545 cm-1 và amit bậc III ở 1237 cm-1. Cấu trúc của prôtêin và amit bậc III chứng minh sự tồn tại của kết cấu có hình xoắn ốc (Surewicz và Mantsch năm 1988, của Muyonga, 2004).
Phổ hồng ngoại collagen trong dung dịch axit
2. Phổ UV- VIS
Phenylalanin và tyrosin thường có bước sóng hấp thụ trong khoảng từ 250- 290 nm, nhưng collagen thì không thấy hấp thụ trong khoảng này. Collagen thu được từ da cá thường có bước sóng hấp thụ ở 232 nm[40].
Phổ UV- VIS của collagen thu được từ da cá
3. Nhiệt độ biến tính
Để kiểm tra nhiệt độ biến tính của collagen người ta thường đo dung dịch 0,03% collagen trong 0,1N axit axetic trên bộ đo độ nhớt Ubbelohde được ngâm vào trong nước ở nhiệt độ từ 20- 460C[40].
Độ nhớt tương đối = 
= Thời gian chảy của mẫu/ Thời gian chảy mẫu trắng (axit axetic 0,1 N)
Độ nhớt riêng = ηsp = –
Độ nhớt của collagen giảm xuống khi tăng nhiệt độ. Nhiệt độ biến tính (Td) là nhiệt độ của dung dịch collagen được đo khi độ nhớt của nó giảm xuống một nửa.
Đường cong biến tính nhiệt của 2 loại collagen thu được từ da cá và da lợn
trong axit axetic 0,1N và nồng độ collagen là 0,03%
Nguồn Hoahocngaynay.com
Tài liệu tham khảo
1. Gloria A. Di LulloDagger , Shawn M. Sweeney, Jarmo Körkkö, Leena Ala-Kokko, and James D. San Antonio; Mapping the Ligand-binding Sites and Disease-associated Mutations on the Most Abundant Protein in the Human, Type I Collagen; J. Biol. Chem., Vol. 277, Issue 6, 4223-4231, February 8, 2002
2. Muller, Werner E.G. The Origin of Metazoan Complexity: Porifera as Integrated Animals. Integrated Computational Biology, 43:3–10, 2003.
3. Sikorski, Zdzisław E. (2001) Chemical and Functional Properties of Food Proteins. CRC Press. p. 242
4. Gelatin’s Advantages: Health, Nutrition and Safety
5. Oldest Glue Discovered
6. Ann Thorac Surg. 1994 Jun; 57(6): 1622–7
7. Hydrolyzed Collagen pills usages
8. http://www.articlesbase.com/skin-car…ax-674325.html
9. Observe these structural aspect from a 3D perspective at http://www.messiah.edu/molscilab/Jmo…agen_index.htm
10. Wyckoff, R., R. Corey, and J. Biscoe, X-ray reflections of long spacing from tendon. Science, 1935. 82: p. 175–176.
11. Clark, G., Parker, E., Schaad, J. and Warren, W.J, New measurements of previously unknown large interplaner spaceings in natural materials. J. Amer. Chem. Soc, 1935. 57: p. 1509–1509.
12. GNR — A Tribute – Resonance – October 2001
